Allosteriska enzymer Funktioner, struktur och kinetik

den allosteriska enzymer De är organiska kemikalier som består av en struktur av fyra molekyler, så det sägs att dess struktur är kvaternär.

Sammanfattningsvis har allosteriska enzymer mer än en polypeptidkedja och innehåller enheter i vilka katalys utförs. Dessa har i sin tur också aktivitetsstället, det vill säga kemisk utbyte, och av den anledningen utför de ett igenkännande av substratet.

Med andra ord, är allosteriska enzymer som kännetecknas av att ha mer än två polypeptidkedjor, vars subenheter har olika egenskaper: en isoster, som är det aktiva stället självt, och ett allosteriska där enzymreglering utförs.

Den senare har ingen aktivitet av katalys, men kan vara kopplad till en molekyl som kan modulering stimulus eller hindra genomförandet av aktiviteten av enzymer.

Kort introduktion till allosteriska enzymer

Allosteriska enzymer har den viktiga uppgiften att göra matsmältningen enklare. När de tränger in i molekylens kärna har dessa enzymer förmågan att ingripa i organismernas ämnesomsättning, så att de har möjlighet att göra det absorberande och utsöndras enligt de biokemiska behoven som uppstår..

För att detta ska vara möjligt är det nödvändigt att de allosteriska enzymerna rör de mekanismer med vilka regleringsprocessen utförs.

Dessa enzymer är klassificerade i två aspekter: K och V. I båda brukar man se att deras mättnadskurva inte är typiskt en hyperbole, men den av en oregelbunden form som efterliknar det grekiska alfabetet sigma.

Detta innebär givetvis att dess struktur och kinetik inte alls är lika med michaelian enzymer, mycket mindre än icke-allosteriska enzymer, eftersom substratet orsakar relevanta variationer och skillnader i reaktionshastigheten.

Strukturen och kinetiken hos allosteriska enzymer är direkt associerade med kooperativa interaktioner, särskilt de som inte är kovalenta.

Detta antagande är baserat på förutsättningen att sigmoidkurvan, som dras när substratets koncentration stiger, är relaterad till de strukturella förändringar som uppträder med enzymer.

Denna korrelation är emellertid inte alltid absolut och lämpar sig för tvetydigheter där vissa särdrag utelämnas i detta system.

funktion

Globalt kallas allosteriska enzymer som molekyler av organiskt ursprung, där de kan påverka de biokemiska kopplingarna mellan proteiner och enzymer.

Verkan av dessa allosteriska enzymer utvecklas genom infiltration i molekylärkärnan, så att det inom organismen är ansvarig för matsmältningskatalys. Tack vare det utvidgas olika processer relaterade till mag-tarmkanalen, särskilt i hanteringen av metabolism.

Därför är den primära funktionen av allosteriska enzymer att ta hand om att underlätta digereringen i kroppen. Detta händer eftersom processen med länkar till vilka de lämnas möjliggör att assimilering av näringsämnen samt eliminering av avfall i organismen hos organismen kan gynnas..

Därför utvecklas katalysen av matsmältningssystemet kontinuerligt i en balanserad miljö där varje modulator har en specifik allosterisk plats.

Dessutom, allosteriska enzymer ur metabolisk synvinkel, att få enzymaktiviteten regleras genom fluktuationer upplevda nivån stratum.

Ju mindre de förändringar som gjorts i koncentrationen av det substratet desto större är de omvandlingar som enzymets aktivitet kommer att genomgå och vice versa.

Å andra sidan kan värdena för de allosteriska enzymerna K ökas med en minimal dos av inhiberingsmodulator.

Det kan hända att i deras prestanda inhiberas allosteriska enzymer i slutet av metabolismsprocessen, något som händer i vissa multienzymsystem (de har många typer av enzymer), vilket är mycket mer om cellkapaciteten överskrids.

När detta händer säkerställer allosteriska enzymer att den katalytiska aktiviteten minskas; Annars orsakar substratet den enzymatiska aktiviteten att aktiveras istället för att reglera den.

Allosterisk reglering

Det är känt som de cellulära processer där den enzymatiska aktiviteten regleras av en anpassningsprocess. Detta är möjligt tack vare det faktum att en feedback produceras som kan vara positiv (det vill säga aktivering) eller negativ (hämning).

Reglering kan ske på olika sätt, antingen på organisk skala (supracellulär, ovanför cellen), genom signaltransduktion och genom kovalent modifiering av enzymer.

Fixering av substratet kan normalt förekomma i det aktiva centret när hämmaren inte är närvarande.

Om emellertid detta allosteriska centrum upptas av inhibitorn, förändras detta första element i sin struktur och därför kan substratet inte fixeras.

Närvaron av en sigmoida formade kinetik kan antyda att det finns ett förhållande av cooperativeness i substratet, men detta är inte alltid regeln, det finns undantag (se avsnittet "allosterism och samarbetsvilja ?: Synonymer" nedan).

Struktur och kinetik

Flera av polypeptiderna av de allosteriska enzymerna saknar katalys. Under alla omständigheter har de också strategiska och mycket specifika platser där bindning och erkännande av modulatorn genomförs, varför ett modulationsenzym som är komplext kan resultera i..

Detta är på grund av det faktum att deras grad av aktivitet hos katalysatorn beror på polariteten med modulatorn, dvs beroende på om det är negativt (hämning) eller positiva (avtryckaren).

Platsen där denna biokemiska utbyte sker, eller snarare den enzymatiska interaktionen med modulatorn, är korrekt känd som en allosterisk plats.

Det är här deras egenskaper upprätthålls utan att modulatorn leder förändringar på kemisk nivå. Emellertid är länken mellan modulatorn och enzymet inte irreversibel, tvärtom; Det kan ångras. Därför kan det sägas att denna process av allosteriska enzymer inte är omöjlig.

En egenskap som framhäver de allosteriska enzymerna är att de inte motsvarar de kinetiska mönster som uppfyller principerna för Michaelis-Menten.

Med andra ord, de experiment som hittills har visat att länken finns mellan en allosterisk enzym och modulatorer (oavsett dess polaritet) har en mättnadskurva som har en regelbunden form, men sigmoidal, med liknande krökning i Grekiskt brev av sigma.

Skillnaderna i denna sigmoidform är få, oavsett om modulatorer användes (positiva eller negativa) eller inte alls.

I samtliga fall, hastigheten på reaktionerna av allosteriska enzymer visar en serie av dramatiska förändringar vilka substratkoncentrationer är lägre till de negativa modulatorer och äldre med den positiva. I sin tur har de mellanvärden när det inte finns några modulatorer kopplade till enzymerna.

Det kinetiska beteendet hos allosteriska enzymer kan beskrivas med två modeller: symmetrisk och sekventiell.

Symmetrisk modell

I denna modell kan ett allosteriskt enzym presenteras enligt konformationerna, vilka är spända och avslappnade.

Subenheterna kan vara vid endera änden, eftersom det finns en balans som rör sig mellan de två tillstånden i vilka de negativa modulatorer närmar den ansträngda konformation, medan den avslappnade förenar substraten och aktivatorer.

Sekventiell modell

Med denna modell har du ett annat paradigm. Här finns också två konformationer, men varje kan agera självständigt, separat.

På denna punkt kan det finnas uppstigning eller nedstigning i tillhörighet av de biokemiska länkar enzymer, med nivåer som kooperativitet kan vara aktivering eller hämning.

Strukturella förändringar överförs successivt från en underenhet till den andra, med en bestämd ordning.

Både de symmetriska och sekventiella modellerna arbetar på egen hand, enligt sina egna standarder. Båda modellerna kan dock arbeta gemensamt, så de inte utesluter varandra.

I dessa fall finns det mellanliggande tillstånd där man observerar hur konformationerna, det vill säga den spända och den avslappnade, deltar i en samarbetsprocess där de biokemiska interaktionerna hos de allosteriska enzymerna är smält.

Alosterism och kooperativitet: synonymer?

Man har trott att alosterism är detsamma som kooperativism, men det är inte så. Förvirringen av båda termerna kommer tydligen från deras funktioner.

Det bör dock noteras att denna likhet inte räcker till för alosterism och kooperativism som används som likvärdiga ord. Båda har subtila nyanser som måste uppmärksammas innan de faller i fel generaliseringar och kategoriseringar.

Det är nödvändigt att komma ihåg att de allosteriska enzymerna, när de går i modulatorerna, tar olika former. Positiva modulatorer aktiveras, medan negativa modulatorer hämmar.

I båda fallen föreligger en väsentlig förändring av den enzymatiska strukturen på den aktiva platsen, som i sin tur blir förändringen av samma aktiva sida.

Ett av de mest praktiska exemplen på detta ses i icke-konkurrerande inhibering, i vilken den negativa modulatorn binder till ett annat enzym än substratet.

Emellertid kan affiniteten av enzymet i förhållande till substratet minskas genom denna negativa allosteriska modulator enzymer, så att det kan bli en kompetitiv inhibering oberoende av substratstrukturen skiljer sig från strukturen för enzymet.

På samma sätt kan det hända att det finns en ökning i nämnda affinitet eller att istället för en inhiberingseffekt uppträder en invers effekt, det vill säga en aktiveringseffekt.

Kooperativismens fenomen uppträder i många av de allosteriska enzymerna, men detta blir bara katalogiserat som sådant när enzymerna har flera ställen där de lyckas binda till substratet, så de kallas oligomera enzymer.

Dessutom framställs affiniteterna i enlighet med den koncentrationsnivå som effektorn har, och i dem verkar de positiva modulatorerna, de negativa och jämn substratet på ett varierat sätt under hela processen.

För att producera denna effekt är det nödvändigt att presentera flera ställen som kan kopplas till substratet och resultatet visas grafiskt i vetenskapliga studier som sigmoidkurvor, vilka redan har hänvisats till.

Och det är här entanglementet uppstår, eftersom det tenderar att vara associerat att om det finns en sigmoidkurva i den enzymatiska analysen beror det på att det observerade allosteriska enzymet nödvändigtvis måste vara kooperativt.

Dessutom är en av de faktorer som bidrar till denna entanglement att graden av kooperativitet som finns i systemet drivs av allosteriska effektorer..

Nivån kan öka med närvaron av hämmare, medan det tenderar att minska när aktivatorer är närvarande.

Kinetiken lämnar emellertid sitt sigmoid-tillstånd när det blir michaeliana, i vilket aktivatorns koncentrationer är förhöjda.

Därför är det uppenbart att sigmoidkurvorna kan vara antonymer av allosteriska enzymer. Även om de flesta av dessa enzymer, när detta substrat är mättat, har denna signal, är det falskt att det finns en allosterisk interaktion endast för att en krökning av sigmoidkinetiken ses i diagrammet..

Att anta att inversen är också felfri; sigmoiden innebär inte från en som är före en uttrycklig manifestation att otvetydigt om alosterism.

En unik alosterism: hemoglobin

Hemoglobin anses vara ett klassiskt exempel på vad som händer med allosteriska system. Ett substrat som motsvarar sigmoid-typen är fixerat i denna komponent av de röda blodkropparna.

Denna fixering kan hämmas genom effektorer där det inte finns någon aktivitet på det aktiva centret, vilket är inget annat än hemegruppen. Den michaelska kinetiken å andra sidan presenteras isolerat i de subenheter som deltar i syrefixering.

referenser

1. Bu, Z. och Callaway, D.J. (2011). "Proteindynamik och långdistansallostering i cellsignalering". Framsteg i proteinkemi och strukturell biologi, 83: s. 163-221.
2. Huang, Z; Zhu, L. et al (2011). "ASD: en omfattande databas över allosteriska proteiner och modulatorer". Nucleic Acids Research, 39, sid. D663-669.
3. Kamerlin, S.C. och Warshel, A (2010). "I början av det 21: a århundradet: Är dynamik den saknade länken för att förstå enzymkatalys?". Proteiner: struktur, funktion och bioinformatik, 78 (6): pp. 1339-1375.
4. Koshland, D.E .; Némethy, G. och Filmer, D. (1966). "Jämförelse av experimentella bindningsdata och teoretiska modeller i proteiner innehållande subenheter". Biochemistry, 5 (1): pp. 365-85.
5. Martínez Guerra, Juan José (2014). Struktur och kinetik av allosteriska enzymer. Aguascalientes, Mexiko: Autonoma Universitetet i Aguascalientes. Återställd från libroelectronico.uaa.mx.
6. Monod, J., Wyman, J. och Changeux, J.P. (1965). "På naturen av allosteriska övergångar: en trovärdig modell". Journal of Molecular Biology, 12: s. 88-118.
7. Teijón Rivera, José María; Garrido Pertierra, Amando et al (2006). Grundämnen för strukturell biokemi. Madrid: Redaktionell Tébar.
8. Peruvian University Cayetano Heredia (2017). Regulatoriska enzymer. Lima, Peru: UPCH. Hämtad från upch.edu.pe.