Biologisk katalysatorprestanda och exempel



en biologisk katalysator eller biokatalysator är en molekyl, generellt av protein, som har förmåga att påskynda de kemiska reaktioner som uppstår i levande varelser. Katalysatorproteinmolekyler är enzymer, och de av RNA-naturen är ribozymer. I denna artikel kommer vi att fokusera på att utforska enzymer, vilka är de mest kända biologiska katalysatorerna.

I frånvaro av enzymer kan det enorma antalet reaktioner som äger rum i cellen och som tillåter liv, inte kunna ske. Dessa är ansvariga för att påskynda processen i storleksordning nära 106 - och i vissa fall mycket större.

index

  • 1 katalys
  • 2 enzymer
    • 2.1 Vad är ett enzym?
    • 2.2 Egenskaper hos enzymer
    • 2.3 Nomenklatur och klassificering av enzymer
    • 2.4 Hur enzymer fungerar?
    • 2,5 Enzymatiska hämmare
    • 2.6 Exempel
  • 3 Skillnad mellan biologiska katalysatorer (enzymer) och kemiska katalysatorer
    • 3.1 Reaktioner som katalyseras av enzymer förekommer snabbare
    • 3.2 De flesta enzymer arbetar på fysiologiska förhållanden
    • 3.3 Specificitet
    • 3.4 Enzymatisk reglering är korrekt
  • 4 referenser

katalys

En katalysator är en molekyl som kan ändra hastigheten hos en kemisk reaktion utan att konsumeras i nämnda reaktion.

Kemiska reaktioner involverar energi: de initiala molekylerna som är involverade i reaktionen eller reaktanterna börjar med en viss energimängd. En ytterligare mängd energi absorberas för att nå övergångsstaten. Därefter frigörs energin med produkterna.

Energiförskjutningen mellan reaktanterna och produkterna uttrycks som ΔG. Om energinivån av produkterna är större än reaktanterna är reaktionen endergonisk och inte spontan. Om däremot produktens energi är lägre är reaktionen exergonisk och spontan.

Om en reaktion är spontan betyder det emellertid inte att det kommer att uppträda i märkbar hastighet. Reaktionshastigheten beror på ΔG * (asterisken refererar till aktiveringsenergin).

Läsaren måste hålla dessa begrepp i åtanke för att förstå hur enzymerna fungerar.

enzymer

Vad är ett enzym?

Enzymer är biologiska molekyler av otrolig komplexitet, som huvudsakligen består av proteiner. Proteiner är i sin tur långa kedjor av aminosyror.

En av de mest framstående egenskaperna hos enzymer är deras specificitet i målmolekylen - denna molekyl kallas substratet.

Egenskaper hos enzymer

Enzymer finns i flera former. Vissa är helt och hållet sammansatta av proteiner, medan andra har icke-proteinregioner som kallas kofaktorer (metaller, joner, organiska molekyler etc.).

Således är ett apoenzym ett enzym utan dess kofaktor, och kombinationen av apoenzymet och dess kofaktor kallas ett holoenzym.

De är molekyler av avsevärt stor storlek. Emellertid deltar endast en liten sida av enzymet direkt i reaktionen med substratet, och denna region är den aktiva platsen.

När reaktionen börjar enzymet kopplas med dess substrat som en nyckel är kopplad till dess lås (denna modell är en förenkling av den faktiska biologiska processen men tjänar till att illustrera processen).

Alla kemiska reaktioner som uppstår i vår kropp katalyseras av enzymer. Om dessa molekyler inte existerade skulle vi faktiskt behöva vänta hundratals eller tusentals år för att reaktionerna ska slutföras. Därför måste regleringen av enzymatisk aktivitet kontrolleras på ett mycket specifikt sätt.

Nomenklatur och klassificering av enzymer

När vi ser en molekyl vars namn slutar i -as, kan vi vara säkra på att det är ett enzym (även om det finns undantag från denna regel, såsom trypsin). Detta är konventionen att beteckna enzymernas namn.

Det finns sex grundläggande typer av enzymer: oxidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser och ligaser; ansvarig för: redoxreaktioner, överföring av atomer, hydrolys, tillsats av dubbelbindningar, isomerisering respektive bindning av molekyler.

Hur enzymer fungerar?

I avsnittet om katalys nämnde vi att reaktionshastigheten beror på värdet av ΔG *. Ju högre detta värde är, desto långsammare och långsammare är reaktionen. Enzymet är ansvarigt för att minska parametern - vilket ökar reaktionshastigheten.

Skillnaden mellan produkterna och reaktanterna förblir identiska (enzymet påverkar inte det), liksom fördelningen av densamma. Enzymet underlättar bildandet av övergångsstaten.

Enzymhämmare

I samband med studier av enzymer är inhibitorer substanser som klarar av att minska katalysatorns aktivitet. De är indelade i två typer: konkurrenskraftiga och icke-konkurrenskraftiga hämmare. De av den första typen konkurrerar med substratet och de andra gör det inte.

I allmänhet är inhiberingsprocessen reversibel, även om vissa hämmare kan förbli kopplade till enzymet nästan permanent.

exempel

Det finns en stor mängd enzymer i våra celler - och i cellerna i alla levande varelser. De mest kända är emellertid de som deltar i metaboliska vägar, såsom glykolys, Krebs-cykel, elektrontransportkedja, bland andra..

Succinat dehydrogenas är ett enzym av oxidoreduktas-typ som katalyserar oxidationen av succinat. I detta fall innefattar reaktionen förlusten av två väteatomer.

Skillnad mellan biologiska katalysatorer (enzymer) och kemiska katalysatorer

Det finns katalysatorer av kemisk natur som, liksom biologiska, ökar reaktionshastigheten. Det finns emellertid märkbara skillnader mellan båda typerna av molekyler.

Enzymkatalyserade reaktioner uppträder snabbare

För det första lyckas enzymerna öka reaktionshastigheten i storleksordning nära 106 upp till 1012. Kemiska katalysatorer ökar också hastigheten, men endast några ordningsorden.

De flesta enzymer arbetar på fysiologiska förhållanden

När de biologiska reaktionerna genomförs inom de levande varelserna omger de optimala förhållandena de fysiologiska värdena för temperatur och pH. Kemiker, å andra sidan, behöver drastiska förhållanden med temperatur, tryck och surhet.

specificitet

Enzymer är mycket specifika i de reaktioner de katalyserar. I de flesta fall arbetar de bara med ett substrat eller med några. Specificiteten gäller också för vilken typ av produkter de producerar. Utbudet av substrat av kemiska katalysatorer är mycket bredare.

De krafter som bestämmer specificiteten av interaktionen mellan enzymet och dess substrat är desamma som dikterar konformationen av samma protein (Van der Waals-interaktioner, elektrostatiska, vätebindningar och hydrofoba).

Den enzymatiska reglering är exakt

Slutligen har enzymerna större regleringskapacitet och deras aktivitet varierar beroende på koncentrationen av olika substanser i cellen.

Bland de reglerande mekanismerna finner vi allosterisk kontroll, den kovalenta modifieringen av enzymerna och variationen i mängden enzym som syntetiseras.

referenser

  1. Berg, J. M., Stryer, L., & Tymoczko, J. L. (2007). biokemi. Jag vände om.
  2. Campbell, M. K. & Farrell, S. O. (2011). Biokemi. Sjätte upplagan. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Textbok för biokemi. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemi: text och atlas. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Motion biokemi. Human Kinetics.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokemi. Grundämnen för medicin och biovetenskap. Jag vände om.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Principer för motion biokemi. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J.G. (2006). biokemi. Ed. Panamericana Medical.