Hypobromsyraegenskaper, struktur, användningsområden och biomolekylära interaktioner



den hypobromsyra (HOBr, HBrO) är en oorganisk syra framställd genom oxidering av bromidanjonen (Br-). Tillsatsen av brom till vatten ger hydrobromsyra (HBr) och hypobromsyra (HOBr) genom en disproportioneringsreaktion. Br2 + H20 = HOBr + HBr

Hypobromsyra är en mycket svag, något instabil syra, existerande som en lösning utspädd vid rumstemperatur. Det produceras i ryggradsorganismer av varmt blod (inklusive människor), genom verkan av enzymet peroxidas av eosinofiler.

Upptäckten att hypobromsyra kan reglera aktiviteten av kollagen IV har väckt stor uppmärksamhet.

index

  • 1 struktur
    • 1,1 2D
    • 1,2 3D
  • 2 Fysikaliska och kemiska egenskaper
  • 3 användningsområden
  • 4 Biomolekylära interaktioner
  • 5 referenser

struktur

2D

3D

Fysikaliska och kemiska egenskaper

  • Fast gult utseende: gula fasta ämnen.
  • Utseende: gula fasta ämnen.
  • Molekylvikt: 96,911 g / mol.
  • Kokpunkt: 20-25 ° C.
  • Densitet: 2,470 g / cm3.
  • Surhet (pKa): 8,65.
  • De kemiska och fysikaliska egenskaperna hos hypobromsyra är liknade andra hypohaliter.
  • Den presenteras som en lösning utspädd vid rumstemperatur.
  • De hypobromitiska fastämnena är gula och har en egen aromatisk lukt.
  • Det är ett starkt bakteriedödande och vatten desinfektionsmedel.
  • Den har en pKa av 8,65 och partiellt dissocierar i vatten vid pH 7.

tillämpningar

  • Hypobromsyra (HOBr) används som blekmedel, oxidant, deodorant och desinfektionsmedel, på grund av dess förmåga att döda cellerna hos många patogener.
  • Det används av textilindustrin som blekmedel och torkmedel.
  • Det används också i badkar och spa som ett bakteriedödande medel.

Biomolekylära interaktioner

Brom är allestädes närvarande hos djur som jonbromid (Br-), men förrän var dess väsentliga funktion inte känd.

Ny forskning har visat att brom är avgörande för arkitekturen av basala membraner och utvecklingen av vävnader.

Enzymperoxidasinet använder HOBr för att bilda tvärbindningar i sulfyliminen som är tvärbunden i ställningarna av kollagen IV i basalmembranet.

Hypobromsyra produceras i varmblodiga ryggradsorganismer genom verkan av enzymet eosinofilperoxidas (EPO).

EPO genererar HOBr från H2O2 och Br- i närvaro av en plasmakoncentration av Cl-.

Myeloperoxidas (MPO), från monocyter och neutrofiler, genererar hypoklorsyra (HOCl) från H2O2 och Cl-.

EPO och MPO spelar en viktig roll i värdförsvarsmekanismer mot patogener, med användning av HOBr respektive HOCl.

MPO / H2O2 / Cl-systemet i närvaro av Br- alstrar HOBr genom reaktionen av HOCl bildad med Br-. Mer än en kraftfull oxidant är HOBr en kraftfull elektrofil.

Plasmakoncentrationen av Br- är mer än 1000 gånger lägre än den för kloridanjonen (Cl-). Följaktligen är endogen HOBr-produktion också lägre jämfört med HOCl.

Emellertid är HOBr signifikant mer reaktiva än HOCl när oxiderbarhet av de studerade föreningarna är inte relevant, så reaktiviteten för HOBr kunde vidare associerad med elektrofil kraft, vars oxiderande effekt (Ximenes, Morgon & av Souza, 2015).

Fastän dess redoxpotential är lägre än den hos HOCl, reagerar HOBr med aminosyror snabbare än HOCl.

Halogeneringen av tyrosinring med HOBr är 5000 gånger snabbare än den för HOCl.

HOBr reagerar också med nukleosidnukleobaser och DNA.

2'-deoxicytidin Den, adenin och guanin, generera 5-brom-2'-deoxicytidin, 8-bromoadenine och 8-bromguanin i EPO / H2O2 / Br- och MPO / H2O2 / Cl- / Br- (Suzuki-system, Kitabatake och Koide, 2016).

McCall et al. (2014) har visat att Br är en kofaktor som erfordras för tvärbindning av sulfilimin katalyseras av enzymet peroxidasina, essentiell posttranslationell modifiering för arkitektur IV kollagenbasalmembran och vävnadsutvecklings länkar.

Basalmembran är specialiserade extracellulära matriser som är nyckelmediatorer för signaltransduktion och mekaniskt stöd av epitelceller.

De basala membranerna definierar epitelvävnadens arkitektur och underlättar vävnadsreparation efter skada, bland andra funktioner.

Inbäddad i basalmembranet finns ett kollagen IV-ställ som är tvärbundet med sulfilimin, vilket ger funktionalitet till matrisen i de multicellulära vävnaderna hos alla djur.

Kollagen IV-byggnadsställningar ger mekaniskt motstånd, tjänar som en ligand för integriner och andra cell-ytreceptorer, och interagerar med tillväxtfaktorer för att etablera signalgradienter.

Sulfilimin (sulfimid) är en kemisk förening som innehåller en dubbelbindning med svavel kväve. Sulfiliminbindningar stabiliserar kollagen IV-strängarna som finns i den extracellulära matrisen.

Dessa bindningar binder kovalent metionin 93 (Met93) och hydroxyllysin 211 (Hyl211) rester från intilliggande polypeptidsträngar för att bilda en större kollagen-trimer..

Den peroxidasina formen underbromsyrlighet (HOBr) och underklorsyrlighet (HOCl) från bromid och klorid, respektive, som kan mediera bildningen av tvärbindningar sulfilimin.

Bromid, omvandlad till hypobromsyra, bildar en intermediär av bromsulfoniumjonen (S-Br) som deltar i bildandet av tvärbindningar.

McCall et al. (2014) visade att Br-bristen i kosten är dödlig i flyga Drosophila, medan ersättningen av Br återställer sin livskraft.

Också de konstaterat att brom är ett viktigt spårämne för alla djur för sin roll i bildandet av länkar sulfilimin och kollagen IV, som är avgörande för bildandet av basalmembran och vävnadsutveckling.

referenser

  1. Chemidplus, (2017). 3D-struktur av 13517-11-8 - Hypobromsyra [bild] Hämtad från nih.gov.
  2. Chemidplus, (2017). 3D struktur av 60-18-4 - Tyrosine [USAN: INN] [image] Hämtad från nih.gov.
  3. Chemidplus, (2017). 3D struktur av 7726-95-6 - Brom [bild] Återställd från nih.gov.
  4. Chemidplus, (2017). 3D struktur av 7732-18-5 - Vatten [bild] Återställd från nih.gov.
  5. Emw, (2009). Protein COL4A1 PDB 1li1 [image] Hämtad från wikipedia.org.
  6. Mills, B. (2009). Difenylsulfimid-från-xtal-2002-3D-bollar [bild] Hämtad från wikipedia.org.
  7. PubChem, (2016). Hypobromsyra [bild] Återställd från nih.gov.
  8. Steane, R. (2014). DNA-molekylen - roterbar i 3 dimensioner [bild] Hämtad från biotopics.co.uk
  9. Thormann, U. (2005). NeutrophilerAktion [image] Hämtad från wikipedia.org.