Maltasas egenskaper, syntes och funktioner



den maltas, även känd som α-glukosidas, syra maltas, invertas glukos, glucosidosucrasa, lysosomalt α-glukosidas eller glukoamylas maltas-är det enzym som ansvarar för hydrolys av maltos i intestinala epiteliala celler under de slutliga stegen för rötning av stärkelse.

Det hör till klassen hydrolaser, speciellt till underklassen glykosidaser, vilka kan bryta a-glukosidbindningarna mellan glukosrester (EC 3.2.1.20). Denna kategori grupperar olika enzymer vars specificitet riktas mot exo-hydrolysen av terminala glykosider kopplade med a-1,4-bindningar.

Vissa maltaser kan hydrolysera polysackarider, men med mycket lägre hastighet. I allmänhet frigörs a-D-glukosrester efter maltasas verkan, men enzymer av samma underklass kan hydrolysera p-glukaner och frigör således p-D-glukosrester.

Förekomsten av maltas enzym ursprungligen visats i 1880 och är nu känt att det inte bara är närvarande i däggdjur utan också i mikroorganismer som jäst och bakterier, samt många högre växter och spannmål.

Ett exempel på betydelsen av aktiviteten av dessa enzymer är relaterad till Saccharomyces cerevisiae, organismen ansvarig för produktionen av öl och bröd, som är i stånd att bryta ned maltos och maltotrios genom att ha maltas enzymer vars produkter är metaboliseras till produkter fermentativa egenskaper hos denna organism.

index

  • 1 Egenskaper
    • 1.1 hos däggdjur
    • 1,2 i jäst
    • 1.3 I växter
  • 2 Sammanfattning
    • 2.1 I däggdjur
    • 2.2 I jäst
    • 2.3 I bakterier
  • 3 funktioner
  • 4 referenser

särdrag

Hos däggdjur

Maltas är ett amfipatiskt protein associerat med membranet i tarmborstceller. Det är även känt ett isoenzym känd som syra maltas, som ligger i lysosomer och i stånd att hydrolysera olika typer av glykosidbindningar på olika substrat, inte bara maltos och a-1,4-bindningar. Båda enzymerna delar många strukturella egenskaper.

Det lysosomala enzymet har approximativt 952 aminosyror och behandlas posttranslationellt genom glykosylering och peptidfjernelse vid de N- och C-terminala ändarna.

Studier utförda med enzymet från tarmarna hos råttor och svin visar att enzymet i dessa djur består av två subenheter som skiljer sig åt när det gäller vissa fysikaliska egenskaper. Dessa två subenheter härrör från samma polypeptidprekursor som skärs proteolytiskt.

Till skillnad från grisar och råttor har enzymet hos människor inte två subenheter, men är en enda, med hög molekylvikt och högt glykosylerad (genom N- och O-glykosylering).

I jäst

Gissmaltas, kodad av MAL62-genen väger 68 kDa och är ett cytoplasmatiskt protein som existerar som en monomer och hydrolyserar ett brett spektrum av a-glukosider.

I jäst finns fem isoenzymer kodade i de telomeriska zonerna i fem olika kromosomer. Varje kodningsplats för MAL-genen innefattar också ett genkomplex av alla gener som är involverade i maltos metabolism, inklusive permeas och regulatoriska proteiner, som om det var en operon..

I växter

Har det visats att enzymet förekommer i växter är känslig för temperaturer över 50 ° C och maltas förekommer i stora mängder i grodda spannmål och ungerminated.

Vidare, under nedbrytningen av stärkelse är detta enzym specifikt för maltos, eftersom det inte verkar på andra oligosackarider men slutar alltid med bildandet av glukos.

syntes

Hos däggdjur

Människans tarmmaltas syntetiseras som en enda polypeptidkedja. Kolhydrater rika på mannosrester tillsätts samtransduktion genom glykosylering, vilket verkar skydda sekvensen av proteolytisk nedbrytning.

Studier om biogenes av detta enzym anges att den är monterad som en molekyl med hög molekylvikt i en "membranbundet" endoplasmatiska retiklet, och behandlas sedan av pankreatiska enzymer och "re-glykosylerad" i Golgi komplex.

I jäst

I jäst finns fem isoenzymer kodade i de telomeriska zonerna i fem olika kromosomer. Varje kodningsplats för MAL-genen innefattar också ett genkomplex av alla gener som är involverade i maltosmetabolism, inklusive permeas och regulatoriska proteiner.

I bakterier

Systemet maltosmetabolism i bakterier såsom E. coli, är liknande systemet av laktos, i synnerhet i genetisk organisation som ansvarar för syntesen av reglerande proteiner, transportören operonet och enzymaktivitet på substratet (maltas ).

funktioner

I de flesta organismer, som har upptäckts närvaron av enzymer såsom maltas, utövar detta enzym samma roll: nedbrytning av disackarider såsom maltos för att lättare erhålla produkter lösliga kolhydrat metaboliserbar.

I tarmarnas däggdjur spelar maltas en nyckelroll i de sista stegen av nedbrytning av stärkelse. Brister i detta enzym observeras vanligen i patologier såsom glykogenos typ II, som är relaterad till lagringen av glykogen.

I bakterier och jästreaktioner som katalyseras av enzymer av denna typ representerar en viktig energikälla i form av glukos in i glykolytiska vägen, med jäsning eller non-fermentationsändamål.

I växter, maltas, tillsammans med amylaser, deltar i nedbrytningen av frövitan i fröet som är "sovande", och som aktiveras av gibberelliner, hormoner som reglerar växttillväxt, som en förutsättning för groning.

Även många anläggningar som producerar gående stärkelse under dagen har maltas specifik bidrar till nedbrytningsmellan metabolism över natten, och det fastställs att kloroplasterna är de stora lagrings maltos i dessa organismer.

referenser

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Ytterligare rening och karaktärisering av syra-a-glukosidas. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosyntes av intestinala mikrovillarproteiner. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Fördelningen av maltas i växter. Funktionen av maltas i stärkelsedbrytning och dess inverkan på växtmaterialets amyloklastiska aktivitet. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformatics Resource Portal. (N.D.). Hämtade från enzym.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J.P., & Sharkey, T.D. (2005). Daglängd och cirkadianeffekter på stärkelsedbrytning och maltosmetabolism. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Struktur, biosyntes och glykosylering av humant litet tarm. Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Kontroll av maltassyntes i jäst. Molekylär mikrobiologi, 5 (9), 2079-2084.
  8. Nomenklaturkommitté för Internationella Unionen för biokemi och molekylärbiologi (NC-IUBMB). (2019). Hämtad från qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glykogenos typ II (Acid Maltase Deficiency). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Dormanstudier i frö av Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphil Pig Intestinal Microvillus Maltas / Glucoamylas Struktur och Specificitet. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.