Integrins struktur, funktioner och evolutionära perspektiv



Integrinas de är transmembranproteiner som är ansvariga för mediär vidhäftning mellan celler. Dessa proteiner har en del som sträcker sig till miljön utanför cellen och kan binda till andra proteiner i den extracellulära matrisen. Andra kan binda till andra intilliggande celler, till bakteriella polysackarider eller till vissa virala proteiner.

Alla dessa interaktioner i vilka integriner är involverade i fråga om stabilitet genererar olika cellkontakter, bildandet av den extracellulära matrisen, bildning av blodplättsaggregat, inställning cellulära föreningspunkter i immunsystemet, bland andra händelser biorelevant.

Integrins har hittats i olika organismer, såsom däggdjur, fåglar, fisk och några enkla eukaryoter som svampar, nematoder och fruktflugan..

index

  • 1 struktur
    • 1.1 Strukturella generaliteter av integriner
    • 1.2 Egenskaper hos underenheterna
    • 1.3 Kovalent union mellan underenheterna
  • 2 funktioner
  • 3 Evolutionärt perspektiv
  • 4 referenser

struktur

Strukturella generaliteter av integriner

Integriner är glykoproteiner. Proteiner är makromolekyler bildade av långa kedjor av aminosyror som har ett brett utbud av funktioner i organismer. Uttrycket "glyco" avser närvaron av kolhydrater (även kallade kolhydrater) till kedjan av aminosyror.

Detta glykoprotein är transmembran, det vill säga det korsar plasmamembranet hos cellen. I grin finns det tre domäner: en extracellulär som tillåter fastsättning på andra strukturer, en domän som penetrerar membranet av cellen, och den sista är belägen inuti cellen och ansluter till cytoskelettet.

Extracellulär del

En av de viktigaste egenskaperna hos integrin är att den del som ger utanför cellen har en globosform. Dessa har en serie webbplatser som tillåter igenkänning av molekyler som finns i matrisen. Dessa sekvenser är sammansatta av aminosyrorna arginin, glycin och aspartat.

Denna del som deltar i facket har en längd av ca 60 aminosyrarester

Transmembranparti

Sekvensen av proteinet som passerar genom cellmembranet karakteriseras genom att ha en struktur av alfa-helix-typen. Därefter nedsänks två kedjor i cellens cytoplasma.

Cytoplasmisk del

Redan i cellens cytoplasma kan du gå med i andra strukturer, oavsett om det är olika proteiner eller cytoskeletten, såsom talin, aktin, bland andra.

Den "svans" som finns i cytoplasman har en genomsnittlig längd på 75 aminosyrarester (även om det finns undantag med mer än 1000 i denna region).

Denna mekanism tillåter integriner fungerar som en bro ganska dynamisk information utbyte: bind proteinmolekyler av extracellulära matrixmolekyler som är belägna inuti, alstring av en serie signaler och överföra information.

Egenskaper för underenheterna

Varje integrin bildas av den icke-kovalenta föreningen av två transmembran glykoproteiner: a- och p-subenheten. Eftersom dessa subenheter inte är lika, sägs integrinet vara en heterodimer (rakt av olika och dimer av fackföreningen av de två underenheterna). A-kedjan har en längd på nästan 800 aminosyror och p med 100 aminosyror.

A-underenheten har två kedjor kopplade av disulfidbindningar och har ett globärt huvud med divalenta katjonbindningsställen. P-subenheten är å andra sidan rik på rester av aminosyran cystein och den intracellulära delen kan förmedla interaktioner med en serie anslutande proteiner.

Kovalent union mellan subenheterna

Det finns 18 a-kedjor och 8 β-kedjor. De olika kombinationerna mellan båda subenheterna bestämmer de integriner som existerar, med minst 24 olika dimer.

Kombinationerna kan ges på följande sätt: en a med en p, eller en a med flera p-kedjor. P-strängarna är ansvariga för att bestämma hur specifik bindningen kommer att vara och är den del av integrin som är ansvarig för att mediera interaktionen med målmolekylen.

På detta sätt bestämmer specifika kombinationer av subenheter vilken molekyl som ska kopplas till. Exempelvis är integrinet bildat med en a3-subenhet och pi specifikt för interaktionen med fibronektin.

Detta integrin är känt som a3β1 (För att nämna dem, ange bara underenhetsnumret som ett prenumeration). På liknande sätt är integrin a2β1 binder till kollagen.

funktioner

Integrinerna är viktiga proteiner för att möjliggöra interaktionen mellan cellen och miljön, eftersom de har receptorer av fackförening till olika komponenter i den extracellulära matrisen. Specifikt uppstår bindningen mellan matrisen och cytoskeletten.

Tack vare dessa egenskaper är integriner ansvariga för reglering av cellform, orientering och rörelse.

Dessutom är integriner kapabla att aktivera olika intracellulära vägar. Den cytoplasmatiska delen av integrinet kan utlösa en signalkedja.

Denna interaktion leder till ett globalt cellulärt svar, vilket sker med konventionella signalreceptorer. Denna väg leder till förändringar i generens uttryck.

Evolutionärt perspektiv

En effektiv vidhäftning mellan celler för att bilda vävnader var utan tvekan en avgörande egenskap som borde ha varit närvarande i den evolutionära utvecklingen av multicellulära organismer.

Framväxten av integrinfamiljen har spåras till utseende av metazoaner för cirka 600 miljoner år sedan.

En grupp djur med förfäderna histologiska egenskaper är porifera, vanligtvis kallad havsvampar. I dessa djur sker celladhesion med en extracellulär matris av proteoglykan. Receptorerna som binder till denna matris har ett typiskt integrinbindande motiv.

I själva verket har vi i denna djurgrupp identifierat generna relaterade till specifika subenheter av vissa integriner.

Under utvecklingens gång förvärvade metazoansförfäderna ett integrin och en bindande domän som har bevarats med tiden i denna enorma djurgrupp.

Strukturellt ses integrins maximala komplexitet i gruppen av ryggradsdjur. Det finns olika integriner som inte är närvarande hos ryggradslösa djur, med nya domäner. I själva verket har mer än 24 olika funktionella integriner identifierats hos människor - i fruktflugan Drosophila melanogaster det finns bara 5.

referenser

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A. D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Väsentlig cellbiologi. Garland Science.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M.J. (2011). Integrinstruktur, aktivering och interaktioner. Cold Spring Harbor perspektiv inom biologi, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Cellen: en molekylär tillvägagångssätt. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologi och cellbiologi. Elsevier Brasilien.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemi: text och atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartros / osteoartrit: Biologi, fysiopatologi, klinik och behandling / Biologi, patofysiologi, klinisk och behandling. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Integrinerna. Genombiologi, 8(5), 215.