Holoenzyme Egenskaper, Funktioner och Exempel



en holoenzima är ett enzym som består av en proteindel som kallas apoenzyme kombinerat med en icke-proteinmolekyl som kallas en kofaktor. Varken apoenzymen eller kofaktorn är aktiva när de är separata; det vill säga för att kunna fungera måste de kopplas.

Således är holoenzymerna de kombinerade enzymerna och följaktligen är de katalytiskt aktiva. Enzymer är en typ av biomolekyler vars funktion är i grunden öka graden av cellulära reaktioner. Vissa enzymer behöver hjälp av andra molekyler, kallade kofaktorer.

Kofaktorerna kompletteras med apoenzymerna och bildar ett aktivt holoenzym som utför katalysen. De enzymer som kräver en viss koaktor är kända som konjugerade enzymer. Dessa har två huvudkomponenter: kofaktorn, som kan vara en metallisk (oorganisk) jon eller en organisk molekyl; apoenzymen, proteindelen.

index

  • 1 Egenskaper
    • 1.1 Består av apoenzymer och kofaktorer
    • 1.2 De erkänner en mängd olika koaktorer
    • 1.3 Tillfällig eller permanent fackförening
  • 2 Funktion
  • 3 Exempel på vanliga holoenzymer
    • 3,1 RNA-polymeras
    • 3,2 DNA-polymeras
    • 3,3 karbonanhydras
    • 3,4 Hemoglobin
    • 3,5 cytokromoxidas
    • 3,6 pyruvatkinas
    • 3,7 pyruvatkarboxylas
    • 3,8 Acetyl CoA-karboxylas
    • 3,9 monoaminoxidas
    • 3.10 laktat dehydrogenas
    • 3,11 katalas
  • 4 referenser

särdrag

Framkallad av apoenzymer och kofaktorer

Apoenzymerna är proteindelen av komplexet, och kofaktorerna kan vara joner eller organiska molekyler.

De erkänner en mängd olika koaktorer

Det finns flera typer av kofaktorer som hjälper till att bilda holoenzymerna. Exempel inkluderar koenzymer och gemensamma vitaminer, t ex vitamin B, FAD, NAD ^, vitamin C t coenzym A.

Vissa kofaktorer med metalljoner, till exempel: koppar, järn, zink, kalcium och magnesium, bland annat. En annan klass av kofaktorer är de så kallade protetiska grupperna.

Tillfällig eller permanent fackförening

Kofaktorerna kan ansluta sig till apoenzymen med olika intensitet. I vissa fall är facket svagt och tillfälligt, medan i andra fall är facket så starkt att det är permanent.

I de fall där facket är tillfälligt, när kofaktorn avlägsnas från holoenzymet blir den apoenzyme igen och upphör att vara aktiv.

funktion

Holoenzymet är ett enzym som är redo att utöva sin katalytiska funktion; det vill säga att påskynda vissa kemiska reaktioner som genereras i olika områden.

Funktionerna kan variera beroende på holoenzymets specifika verkan. Bland de viktigaste är DNA-polymeraset, vars funktion är att säkerställa att DNA-kopiering görs korrekt.

Exempel på vanliga holoenzymer

RNA-polymeras

RNA-polymeras är ett holoenzym som katalyserar syntesreaktionen av RNA. Detta holoenzym är nödvändigt för att bygga RNA-strängar från mall-DNA-strängar som fungerar som mallar under transkriptionsprocessen.

Dess funktion är att tillsätta ribonukleotider vid 3-änden av en växande RNA-molekyl. I prokaryoter behöver RNA-polymerasapoenzymet en kofaktor kallad sigma 70.

DNA-polymeras

DNA-polymeras är också ett holoenzym som katalyserar polymerisationsreaktionen av DNA. Detta enzym spelar en mycket viktig roll för celler eftersom det är ansvarigt för replikering av genetisk information.

DNA-polymeras behöver en positivt laddad jon, vanligtvis magnesium, för att utföra sin funktion.

Flera typer av DNA-polymeras: DNA-polymeras III är en holoenzym som har två kärn enzymer (Pol III), var och en sammansatt av tre underenheter (α, ɛ och θ), en glidklämma som har två beta-subenheter och ett komplex av laddningfixering som har flera underenheter (δ, τ, γ, ψ och x).

Karbonanhydras

Kolsyraanhydras, även kallad dehydratas karbonat, tillhör en familj av holoenzymes som katalyserar snabb omvandling av koldioxid (CO2) och vatten (H20) i bikarbonat (H2CO3) och protoner (H +).

Enzymet kräver en zinkjon (Zn + 2) som en kofaktor för att utföra sin funktion. Reaktionen katalyserad av kolsyraanhydras är reversibel, därför är dess aktivitet ansedd viktig med tanke på att den hjälper till att upprätthålla syrabasbasen mellan blod och vävnader.

hemoglobin

Hemoglobin är ett mycket viktigt holoenzym för transport av gaser i djurvävnader. Detta protein som finns i röda blodkroppar innehåller järn (Fe + 2), och dess funktion är att transportera syre från lungorna till andra delar av kroppen.

Den molekylära strukturen hos hemoglobin är en tetramer, vilket innebär att den är sammansatt av 4 polypeptidkedjor eller subenheter.

Varje subenhet av detta holoenzym innehåller en heme-grupp, och varje hemgrupp innehåller en järnatom som kan binda till syremolekyler. Hemgruppen hemoglobin är dess protetiska grupp, nödvändig för sin katalytiska funktion.

Cytokromoxidas

Cytokromoxidas är ett enzym som deltar i processerna för att erhålla energi, som utförs i mitokondrier av nästan alla levande varelser.

Det är ett komplext holoenzym som kräver samverkan av vissa kofaktorer, järn och kopparjoner, för att kunna katalysera reaktionen av elektronöverföring och ATP-produktion.

Pyruvatkinas

Pyruvatkinas är ett annat viktigt holoenzym för alla celler, eftersom det deltar i en av de universella metaboliska vägarna: glykolys.

Dess funktion är att katalysera överföringen av en fosfatgrupp från en molekyl som kallas fosfoenolpyruvat till en annan molekyl som kallas adenosindifosfat, för att bilda ATP och pyruvat.

Apoenzymen kräver kalium (K ') och magnesium (Mg + 2) -katjoner som kofaktorer för att bilda funktionellt holoenzym.

Pyruvatkarboxylas

Ett annat viktigt exempel är pyruvatkarboxylas, ett holoenzym som katalyserar överföringen av en karboxylgrupp till en pyruvatmolekyl. Således omvandlas pyruvat till oxaloacetat, en viktig mellanprodukt i ämnesomsättningen.

För att vara funktionellt aktiv kräver pyruvatkarboxylasapoenzymet en koaktor som kallas biotin.

Acetyl CoA-karboxylas

Acetyl-CoA-karboxylas är ett holoenzym, vars samfaktor, som namnet indikerar, är koenzym A.

När apoenzym och koenzym A är kopplade, är det katalytiskt aktiva holoenzym för sin funktion att överföra en karboxylgrupp till acetyl-CoA till malonyl-koenzym A konvertera (malonyl-CoA).

Acetyl-CoA utför viktiga funktioner i både djurceller och växtceller.

Monoaminoxidas

Detta är ett viktigt holoenzym i det mänskliga nervsystemet, dess funktion är att främja nedbrytningen av vissa neurotransmittorer.

För att monoaminoxidas skall vara katalytiskt aktiv måste den vara kovalent bunden till dess kofaktor, flavinadenindinukleotiden (FAD).

Laktatdehydrogenas

Laktat dehydrogenas är ett viktigt holoenzym för alla levande varelser, särskilt i vävnader som konsumerar mycket energi, såsom hjärta, hjärna, lever, skelettmuskulatur, lungor, bland andra..

Detta enzym kräver närvaron av dess kofaktor, nikotinamidadenindinukleotiden (NAD), för att katalysera omvandlingsreaktionen av pyruvat till laktat.

katalas

Katalas är ett viktigt holoenzym vid förebyggande av cellulär toxicitet. Dess funktion är att sönderdela väteperoxid, produkt av cellulär metabolism, i syre och vatten.

Katalasapoenzymet kräver att två koaktorer aktiveras: en manganjon och en protesgrupp HEMO, liknande den hos hemoglobin.

referenser

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminär studie om serumlaktatdehydrogenas (LDH) -Prognostisk biomarkör i karcinombröst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur av biotinyl-domänen av acetyl-coenzym Ett karboxylas bestämt genom MAD-fasning. struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokemi (8: e upplagan). W. H. Freeman och Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Föreningen av serumlaktat dehydrogenasnivå med utvalda opportunistiska infektioner och HIV-progression. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funktion av kolsyraanhydras i blod. Nature, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturer och mekanism hos monoaminoxidasfamiljen. Biomolekylära koncept, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Mänskligt pyruvatkinas M2: Ett multifunktionellt protein. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktur, mekanism och reglering av pyruvatkarboxylas. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer av pyruvatkinas. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biologi (7: e upplagan) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur och funktion av kolsyraanhydraser. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J. Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidaser: Känslor och osäkerheter. Nuvarande medicinsk kemi, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grundläggande biokemi: Livet vid Molekylär nivå (5: e upplagan). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L.Z. (2014). Är högre laktat en indikator på metastatisk risk för tumör? En pilotstudie med hjälp av hyperpolariserad 13C-pyruvat. Akademisk radiologi, 21(2), 223-231.