Apoenzyme Egenskaper, Funktioner och Exempel



en apoenzym Det är proteindelen av ett enzym, därför är det också känt som apoprotein. Den apoenzym är inaktiv, dvs du kan inte utföra sin funktion att utföra viss biokemisk reaktion, och ofullständig att ansluta andra molekyler som kallas kofaktorer.

Proteindelen (apoenzymet) tillsammans med en kofaktor bildar ett komplett enzym (holoenzym). Enzymer är proteiner som kan öka hastigheten på biokemiska processer. Vissa enzymer behöver sina kofaktorer för att genomföra katalysen, medan andra inte behöver dem.

index

  • 1 Huvudegenskaper
    • 1.1 De är proteinkonstruktioner
    • 1.2 De ingår i konjugerade enzymer
    • 1.3 De erkänner en mängd olika koaktorer
  • 2 Apoenzymerna funktioner
    • 2.1 Skapa holoenzymer
    • 2.2 Ge upphov till katalytisk verkan
  • 3 exempel
    • 3,1 karbonanhydras
    • 3,2 hemoglobin
    • 3,3 cytokromoxidas
    • 3,4 Alkoholdehydrogenas
    • 3,5 pyruvatkinas
    • 3,6 pyruvatkarboxylas
    • 3,7 acetylkoenzym Ett karboxylas
    • 3,8 monoaminoxidas
    • 3,9 laktat dehydrogenas
    • 3.10 katalas
  • 4 referenser

Huvudegenskaper

De är proteinkonstruktioner

Apoenzymerna motsvarar proteindelen av ett enzym, som är molekylerna vars funktion är att fungera som katalysatorer mot vissa kemiska reaktioner i kroppen.

De ingår i konjugerade enzymer

Enzymer som inte kräver koaktorer är kända som enkla enzymer, såsom pepsin, trypsin och ureas. Däremot är enzymer som kräver en viss kofaktor kända som konjugerade enzymer. Dessa består av två huvudkomponenter: kofaktorn, vilken är icke-proteinkonstruktionen; och apoenzymen, proteinkonstruktionen.

Kofaktorn kan vara en organisk förening (t ex ett vitamin) eller en oorganisk förening (t ex en metalljon). Den organiska kofaktorn kan vara ett koenzym eller en protesgrupp. Ett koenzym är en koaktor som är svagt bunden till enzymet och kan därför lätt släppas från enzymets aktiva ställning.

De erkänner en mängd olika koaktorer

Det finns många kofaktorer som går med apoenzymer för att producera holoenzymer. De gemensamma koenzymerna är NAD +, FAD, koenzym A, vitamin B och vitamin C. De vanliga metalljoner som binder med apoenzymer är bland annat järn, koppar, kalcium, zink och magnesium..

Kofaktorerna binder tätt eller lätt med apoenzymet för att omvandla apoenzymet till ett holoenzym. När koaktorn har tagits bort från holoenzymet blir det igen apoenzyme, vilket är inaktivt och ofullständigt.

Apoenzyme funktioner

Skapa holoenzymer

Apoenzymernas huvuduppgift är att ge upphov till holoenzymerna: apoenzymerna förenas med en kofaktor och från denna länk genereras ett holoenzym.

Ge upphov till katalytisk verkan

Katalys avser den process genom vilken det är möjligt att påskynda vissa kemiska reaktioner. Tack vare apoenzymen är holoenzymerna färdiga och kan aktivera deras katalytiska verkan.

exempel

Karbonanhydras

Karbonanhydras är ett avgörande enzym i djurceller, växtceller och i miljön för att stabilisera koldioxidhalterna.

Utan detta enzym skulle omvandlingen av koldioxid till bikarbonat - och vice versa - vara extremt långsam, vilket skulle göra det nästan omöjligt att genomföra viktiga processer, såsom fotosyntes i växter och utandning vid andning..

hemoglobin

Hemoglobin är ett globulärt protein närvarande i röda blodkroppar hos ryggradsdjur och plasma många invertebrater, som bär syre och koldioxid.

Föreningen av syre och koldioxid till enzymet uppträder vid en plats som kallas hemegruppen, som är ansvarig för att ge den röda färgen till blodet från ryggradsdjur.

Cytokromoxidas

Cytokromoxidas är ett enzym som är närvarande i de flesta celler. Den innehåller järn och en porfyrin.

Detta oxidantenzym är mycket viktigt för processerna för att erhålla energi. Det finns i mitokondriamembranet där det katalyserar överföringen av elektroner från cytokromet till syre, vilket slutligen leder till bildandet av vatten och ATP (energimolekyl).

Alkohol dehydrogenas

Alkohol dehydrogenas är ett enzym som huvudsakligen finns i lever och mage. Detta apoenzyme katalyserar det första steget i alkoholens metabolism. det vill säga oxidationen av etanol och andra alkoholer. På så sätt omvandlar de dem till acetaldehyd.

Dess namn anger verkningsmekanismen i denna process: prefixet "des" betyder "nej" och "hydro" avser en väteatom. Således är alkoholdehydrogenas funktion att avlägsna en väteatom från alkohol.

Pyruvatkinas

Pyruvatkinas är apoenzymen som katalyserar det sista steget i cellulär process av glukosnedbrytning (glykolys).

Den accelererar överföringen av en fosfatgrupp av fosfoenolpyruvat till adenosindifosfat, samtidigt som det producerar en molekyl av pyruvat och ATP.

Pyruvatkinas har fyra olika former (isoenzymer) i olika vävnader hos djur, vilka vardera har särskilda kinetiska egenskaper som är nödvändiga för koppling till de metaboliska kraven på dessa vävnader.

Pyruvatkarboxylas

Pyruvatkarboxylas är enzymet som katalyserar karboxylering; det vill säga överföringen av en karboxylgrupp till en pyruvatmolekyl för att bilda oxaloacetat.

Det katalyserar specifikt i olika vävnader, till exempel: i lever och njure accelererar de initiala reaktionerna för syntesen av glukos, medan i fettvävnad och hjärna främjar syntesen av lipider från pyruvat.

Det är också inblandat i andra reaktioner som ingår i kolhydratbiosyntesen.

Acetylkoenzym Ett karboxylas

Acetyl-CoA-karboxylas är ett viktigt enzym i metabolism av fettsyror. Det är ett protein som finns i både djur och växter och presenterar flera underenheter som katalyserar olika reaktioner.

Dess funktion är i grund och botten att överföra en karboxylgrupp till acetyl-CoA för att omvandla den till malonylko-enzym A (malonyl-CoA).

Den har 2 isoformer, som kallas ACC1 och ACC2, vilka skiljer sig åt i funktion och fördelning i däggdjursvävnader.

Monoaminoxidas

Monoaminoxidas är ett enzym som är närvarande i nervvävnader där det spelar viktiga roller vid inaktivering av vissa neurotransmittorer, såsom serotonin, melatonin och epinefrin..

Delta i biokemiska reaktioner av nedbrytning av olika monoaminer i hjärnan. I dessa oxidationsreaktioner, använder enzymet syre för att ta bort en aminogrupp i en molekyl och producera en aldehyd (eller keton), och motsvarande ammoniak.

Laktatdehydrogenas

Laktat dehydrogenas är ett enzym som finns i cellerna hos djur, växter och prokaryoter. Dess funktion är att främja omvandlingen av laktat till pyruvsyra och vice versa.

Detta enzym är viktigt vid cellulär andning under vilken glukos, som härrör från mat, bryts ner för att erhålla användbar energi för celler.

Även om laktatdehydrogenas är rikligt i vävnader, är nivåerna av detta enzym lågt i blodet. Men när det finns en skada eller en sjukdom, släpps många molekyler in i blodomloppet. Laktatdehydrogenas är således en indikator på vissa skador och sjukdomar, såsom hjärtinfarkt, anemi, cancer, hiv, bland andra.

katalas

Katalas finns i alla organismer som lever i närvaro av syre. Det är ett enzym som accelererar reaktionen genom vilken väteperoxid sönderdelas i vatten och syre. På så sätt förhindrar det ackumulering av giftiga föreningar.

Således hjälper det att skydda organ och vävnader från skador som orsakas av peroxid, en förening som kontinuerligt produceras i många metaboliska reaktioner. I däggdjur finns det övervägande i levern.

referenser

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Preliminär studie om serumlaktatdehydrogenas (LDH) -Prognostisk biomarkör i karcinombröst. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur av biotinyl-domänen av acetyl-coenzym Ett karboxylas bestämt genom MAD-fasning. struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokemi (8: e upplagan). W. H. Freeman och Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Föreningen av serumlaktat dehydrogenasnivå med utvalda opportunistiska infektioner och HIV-progression. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funktion av kolsyraanhydras i blod. Nature, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturer och mekanism hos monoaminoxidasfamiljen. Biomolekylära koncept, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Mänskligt pyruvatkinas M2: Ett multifunktionellt protein. Protein Science, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W.W., Wallace, J.C., & Attwood, P.V. (2008). Struktur, mekanism och reglering av pyruvatkarboxylas. Biochemical Journal, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzymer av pyruvatkinas. Biochemical Society Transactions, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biologi (7: e upplagan) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur och funktion av kolsyraanhydraser. Biochemical Journal, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., & Healy, J. (2004). Monoaminoxidaser: Känslor och osäkerheter. Nuvarande medicinsk kemi, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grundläggande biokemi: Livet vid Molekylär nivå (5: e upplagan). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L.Z. (2014). Är högre laktat en indikator på metastatisk risk för tumör? En pilotstudie med hjälp av hyperpolariserad 13C-pyruvat. Akademisk radiologi, 21(2), 223-231.