8 Faktorer som påverkar enzymatisk aktivitet

den faktorer som påverkar enzymatisk aktivitet är de medel eller tillstånd som kan modifiera enzymernas funktion. Enzymer är en klass av proteiner vars funktion är att påskynda biokemiska reaktioner. Dessa biomolekyler är nödvändiga för alla former av liv, växter, svampar, bakterier, protister och djur.

Enzymer är väsentliga vid olika viktiga reaktioner för organismer, såsom att eliminera giftiga föreningar, bryta ner mat och generera energi.

Således är enzymer som molekylära maskiner som underlättar cellernas uppgifter och i många fall påverkas eller gynnas deras funktion under vissa förhållanden.

Förteckning över faktorer som påverkar enzymatisk aktivitet

Enzymkoncentration

När koncentrationen av enzymer ökar, ökar reaktionshastigheten proportionellt. Men detta är sant bara upp till en viss koncentration, för i en viss stund blir hastigheten konstant.

Denna egenskap används för att bestämma verksamheten av serumenzymer (blodserum) för diagnos av sjukdomar.

Substratkoncentration

Ökad substratkoncentration ökar reaktionshastigheten. Detta beror på att fler substratmolekyler kommer att kollidera med enzymmolekylerna, så produkten kommer att bildas snabbare.

När en viss koncentration av substrat överskrids kommer emellertid ingen effekt på reaktionshastigheten, eftersom enzymerna skulle vara mättade och köra med maximal hastighet.

pH

Förändringar i koncentrationen av vätejoner (pH) påverkar enzymets aktivitet väsentligt. Eftersom dessa joner har laddning genererar de attraktiva och repulsiva krafter mellan enzymernas väte och jonbindningar. Denna interferens ger förändringar i form av enzymerna, vilket påverkar deras aktivitet.

Varje enzym har ett optimalt pH vid vilket reaktionshastigheten är maximal. Således beror det optimala pH för ett enzym på var det normalt fungerar.

Exempelvis har intestinala enzymer ett optimalt pH på ca 7,5 (något grundläggande). I motsats till detta har enzymerna i magen ett optimalt pH av ca 2 (väldigt surt).

sälta

Koncentrationen av salter påverkar också jonpotentialen och följaktligen kan de interferera i vissa bindningar av enzymerna, som kan vara en del av den aktiva ställningen av samma. I dessa fall, som med pH, kommer den enzymatiska aktiviteten att påverkas.

temperatur

När temperaturen ökar ökar den enzymatiska aktiviteten och följaktligen reaktionshastigheten. Men mycket höga temperaturer denaturerar enzymerna, det betyder att överskottsenergin bryter de bindningar som upprätthåller sin struktur, vilket får dem att inte fungera optimalt.

Sålunda minskar reaktionshastigheten snabbt eftersom den termiska energin denaturerar enzymerna. Denna effekt kan observeras grafiskt i en klockformad kurva, där reaktionshastigheten är relaterad till temperaturen.

Temperaturen vid vilken maximal reaktionshastighet uppstår kallas enzymets optimala temperatur, vilket observeras vid kurvets högsta punkt.

Detta värde är olika för de olika enzymerna. Emellertid har de flesta enzymerna i människokroppen en optimal temperatur på omkring 37,0 ° C.

Sammanfattningsvis ökar reaktionshastigheten i takt med ökningen av kinetisk energi när temperaturen ökar. Effekten av brytningen av facket kommer dock att öka och reaktionshastigheten börjar minska.

Produktkoncentration

Ackumuleringen av reaktionsprodukterna minskar i allmänhet enzymets hastighet. I vissa enzymer kombinerar produkterna med deras aktiva ställning som bildar ett lös komplex och hämmar därför enzymets aktivitet.

I levande system förhindras denna typ av inhibering vanligtvis genom snabb eliminering av de bildade produkterna.

Enzymatiska aktivatorer

Några av enzymerna kräver att andra delar ska fungera bättre, dessa kan vara oorganiska metallkatjoner, såsom Mg²⁺, mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, co²⁺, Cu²⁺, na⁺, K⁺, etc.

Sällan behövs anjoner för enzymatisk aktivitet, till exempel: kloridanjonen (Cl) för amylaset. Dessa små joner kallas enzymkofaktorer.

Det finns också en annan grupp av element som gynnar aktiviteten hos enzymer, kallade koenzymer. Coenzymer är organiska molekyler som innehåller kol, såsom de vitaminer som finns i maten.

Ett exempel är vitamin B12, vilket är ko-enzymet av metioninsyntas, ett enzym som är nödvändigt för metabolismen av proteiner i kroppen.

Enzymhämmare

Enzymhämmare är substanser som negativt påverkar enzymernas funktion och följaktligen saktar eller i vissa fall stoppar katalys.

Det finns tre vanliga typer av enzyminhibering: konkurrenskraftig, icke-konkurrenskraftig och substratinhibering:

Konkurrenshämmare

En konkurrerande hämmare är en kemisk förening som liknar ett substrat som kan reagera med enzymets aktiva ställning. När det aktiva stället för ett enzym har kopplats till en konkurrerande hämmare, kan substratet inte binda till enzymet.

Icke-konkurrenskraftiga hämmare

En icke-konkurrerande hämmare är också en kemisk förening som binder till en annan plats på det aktiva stället för ett enzym, som kallas allosterisk plats. Som ett resultat förändras enzymet form och kan inte längre bindas till dess substrat, så enzymet kan inte fungera ordentligt.

referenser

1. Alters, S. (2000). Biologi: Förstå livet (3: e upplagan). Jones och Bartlett Learning.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokemi (8: e upplagan). W. H. Freeman och Company.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologi: Den dynamiska vetenskapen (1: e upplagan). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S .; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Kemi för idag: Allmän, organisk och biokemi (9: e upplagan). Cengage Learning.
5. Stoker, H. (2013). Organisk och biologisk kemi (6: e upplagan). Brooks / Cole Cengage Learning.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Grundläggande biokemi: Livet vid Molekylär nivå (5: e upplagan). Wiley.