Immunoglobuliner Struktur, Typer och Funktioner

den immunoglobuliner De är molekyler som gör B-lymfocyter och plasmaceller som hjälper till att försvara kroppen. De består av en glykoproteinbiomolekyl som tillhör immunsystemet. De är ett av de vanligaste proteinerna i blodserum, efter albumin.

Antikroppar är ett annat namn som immunoglobuliner mottar och de betraktas som globuliner på grund av deras beteende i elektroforesen i blodserumet som innehåller dem. Immunglobulinmolekylen kan vara enkel eller komplex, beroende på om dess presentation är som en monomer eller polymeriseras.

Immunoglobulins gemensamma struktur liknar bokstaven "Y". Det finns fem typer av immunoglobuliner som uppvisar morfologiska, funktionella och platsskillnader i organismen. De strukturella skillnaderna i antikropparna är inte i form, men i deras sammansättning; varje typ har ett specifikt mål.

Det immunologiska svaret som promoteras av immunoglobuliner är mycket specifikt och är en mycket komplex mekanism. Stimulansen för dess utsöndring av cellerna aktiveras i närvaro av medel som är främmande för organismen, såsom bakterier. Immunoglobulins funktion kommer att vara att binda till det främmande elementet och eliminera det.

Immunoglobuliner eller antikroppar kan vara närvarande både i blodet och i de membranösa ytorna på organen. Dessa biomolekyler utgör viktiga delar i människokroppens försvar.

index

• 1 struktur
  • 1.1 Tunga kedjor
  • 1.2 Lätta kedjor
  • 1.3 Segment Fc och Fab
• 2 typer
  • 2.1 Immunoglobulin G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobulin M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobulin A (IgA)
  • 2,4 Immunoglobulin E (IgE)
  • 2,5 immunoglobulin D (IgD)
  • 2.6 Ändring av typ
• 3 funktioner
  • 3.1 Allmänna funktioner
  • 3.2 Specifika funktioner
• 4 referenser

struktur

Antikroppens struktur innehåller aminosyror och kolhydrater, oligosackariderna. Den övervägande närvaron av aminosyror, deras kvantitet och fördelning är vad som bestämmer immunoglobulins struktur.

Liksom alla proteiner har immunoglobuliner primär, sekundär, tertiär och kvaternär struktur, vilket bestämmer deras typiska utseende.

Med tanke på antalet aminosyror som de presenterar har immunoglobuliner två typer av kedjor: tung kedja och lätt kedja. Dessutom, enligt sekvensen av aminosyror i sin struktur, har var och en av kedjorna en variabel region och en konstant region.

Tunga kedjor

De tunga kedjorna av immunoglobuliner motsvarar polypeptidenheter som består av 440 aminosyrasekvenser.

Varje immunoglobulin har 2 tunga kedjor, och var och en av dessa har en variabel region och en konstant region. Den konstanta regionen har 330 aminosyror och de variabla 110 aminosyrorna sekvenserades.

Strukturen hos den tunga kedjan är olika för varje immunoglobulin. De är totalt 5 typer tunga kedjor som bestämmer typerna av immunoglobulin.

De tunga kedjetyperna identifieras av de grekiska bokstäverna y, μ, a, e, 5 för immunglobuliner IgG, IgM, IgA, IgE respektive IgD.

Den konstanta regionen hos de tunga kedjorna e och μ bildas av fyra domäner, medan de som motsvarar a, y, 5 har tre. Så, varje konstant region kommer att vara olika för varje typ av immunoglobulin, men vanligt för immunoglobuliner av samma typ.

Den variabla regionen hos den tunga kedjan bildas av en enda immunoglobulindomän. Denna region har en sekvens av 110 aminosyror, och kommer att vara olika beroende på antikroppens specificitet för ett antigen.

I strukturen hos de tunga kedjorna kan observeras en vinkling eller flexion -kallad gångjärn - som representerar kedjans flexibla område.

Lätta kedjor

Immunglobulins lätta kedjor är polypeptider som består av ca 220 aminosyror. Det finns två typer av lätta kedjor hos människor: kappa (k) och lambda (λ), den senare med fyra undertyper. De konstanta och variabla domänerna har sekvenser av 110 aminosyror vardera.

En antikropp kan ha två κ (kκ) lätta kedjor eller ett par λ (λλ) kedjor men det är inte möjligt att ha en av varje typ samtidigt.

Segment Fc och Fab

Eftersom varje immunoglobulin har en form som liknar en "Y" kan den delas upp i två segment. Det "lägre" segmentet, basen, kallas den kristalliserbara fraktionen eller Fc; medan armarna på "Y" bildar Fab, eller fraktion som binder antigenet. Var och en av dessa strukturella sektioner av immunoglobulinet utför en annan funktion.

Fc-segmentet

Fc-segmentet har två eller tre konstanta domäner av immunoglobulin tunga kedjor.

Fc kan binda till proteiner eller en specifik receptor i basofiler, eosinofiler eller mastceller, så det inducerar det specifika immunsvaret som eliminerar antigenet. Fc motsvarar karboxyländen av immunoglobulinet.

Segment Fab

Fab-fraktionen eller segmentet av en antikropp innehåller de variabla domänerna vid dess ändar, förutom de konstanta domänerna hos de tunga och lätta kedjorna.

Den konstanta domänen hos den tunga kedjan fortsätter med domänerna i Fc-segmentet som bildar gångjärnet. Motsvarar den aminoterminala änden av immunoglobulinet.

Fab-segmentets betydelse är att det medger bindning med antigener, främmande ämnen och potentiellt skadliga ämnen.

De variabla domänerna i varje immunoglobulin garanterar deras specificitet för ett givet antigen; Denna egenskap möjliggör även dess användning vid diagnos av inflammatoriska och infektionssjukdomar.

Typ

Immunoglobulinerna som hittills är kända har en specifik tung kedja som är konstant för var och en av dessa och skillnaden hos de andra.

Det finns fem sorter av tunga kedjor som bestämmer fem typer av immunoglobuliner, vars funktioner är olika.

Immunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G är den mest talrika sorten. Den har en tung gammakedja och presenteras i unimolekylär eller monomerform.

IgG är det mest omfattande i både blodserum och vävnadsutrymme. Minimala förändringar i aminosyrasekvensen för sin tunga kedja bestämmer dess uppdelning i undertyper: 1, 2, 3 och 4.

Immunoglobulin G har en sekvens av 330 aminosyror i dess Fc-segment och en molekylvikt av 150 000, varav 105 000 motsvarar sin tunga kedja.

Immunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M är en pentamer vars tunga kedja är μ. Dess molekylvikt är hög, cirka 900 000.

Aminosyrasekvensen hos sin tunga kedja är 440 i sin Fc-fraktion. Det finns övervägande i blodserum, vilket representerar 10-12% av immunoglobulinerna. IgM har bara en subtyp.

Immunoglobulin A (IgA)

Den motsvarar den tunga kedjetypen a, och representerar 15% av de totala immunglobulinerna. IgA finns i både blod och sekret, inklusive bröstmjölk, i form av en monomer eller dimer. Molekylvikten för detta immunoglobulin är 320 000 och den har två subtyper: IgAl och IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Immunoglobulin E utgörs av den tunga kedjetypen e och är mycket knapp i serum, omkring 0,002%.

IgE har en molekylvikt av 200 000 och förekommer som en monomer huvudsakligen i serum, näs slim och saliv. Det är också vanligt att hitta detta immunoglobulin inom basofilerna och mastcellerna.

Immunoglobulin D (IgD)

Den tunga kedjesorten 5 motsvarar immunoglobulin D, vilket representerar 0,2% av de totala immunglobulinerna. IgD har en molekylvikt av 180 000 och är strukturerad i form av monomer.

Det är relaterat till B-lymfocyter, fäst vid ytan av dessa. Dock är funktionen av IgD inte klar.

Ändring av typ

Immunoglobuliner kan genomgå en strukturell typändring på grund av behovet av försvar mot ett antigen.

Denna förändring beror på funktionen av B-lymfocyter för att göra antikroppar av egenskapen av adaptiv immunitet. Strukturförändringen ligger i den konstanta regionen i den tunga kedjan utan att ändra det variabla området.

En förändring av typ eller klass kan orsaka att en IgM passerar till IgG eller IgE, och detta uppträder som ett svar inducerat av interferon gamma eller interleukiner IL-4 och IL-5.

funktioner

Immunoglobulins roll i immunsystemet är avgörande för försvaret av organismen.

Immunoglobuliner är en del av det humörala immunsystemet; det vill säga de är substanser som utsöndras av celler för skydd mot patogena eller skadliga medel. 

De utgör ett effektivt sätt att försvara, effektivt, specifikt och systematiserat, vilket är av stort värde som en del av immunsystemet. De har allmänna och specifika funktioner inom immuniteten:

Allmänna funktioner

Antikroppar eller immunglobuliner uppfyller båda oberoende funktioner och aktiverar cellmedierad effektor och sekretoriska svar.

Antigen-antikroppsbindning

Immunoglobuliner har funktionen att binda antigena medel på ett specifikt och selektivt sätt.

Bildningen av antigen-antikroppskomplexet är huvudfunktionen hos ett immunoglobulin och är därför immunsvaret som kan stoppa verkan av antigenet. Varje antikropp kan binda till två eller flera antigener samtidigt.

Effector funktioner

För det mesta tjänar antigen-antikroppskomplexet som början att aktivera specifika cellulära svar eller att initiera en sekvens av händelser som bestämmer eliminering av antigenet. De två vanligaste effektorresponserna är cellbindning och komplementaktivering.

Cellbindning beror på närvaron av specifika receptorer för Fc-segmentet i immunoglobulinet, när det en gång har kopplats till antigenet.

Celler såsom mastceller, eosinofiler, basofiler och lymfocyter fagocyter har dessa receptorer och tillhandahålla mekanismer för eliminering av antigen.

Aktivering av komplementkaskaden är en komplex mekanism som involverar starten av en sekvens, så slutresultatet är utsöndring av toxiska substanser som eliminerar antigener.

Specifika funktioner

Först utvecklar varje typ av immunoglobulin en specifik försvarsfunktion:

Immunoglobulin G

- Immunoglobulin G ger det mesta av försvaret mot antigena medel, inklusive bakterier och virus.

- IgG aktiverar mekanismer såsom komplement och fagocytos.

- Konstitutionen av specifikt IgG för ett antigen är hållbart.

- Den enda antikroppen som moderen kan överföra till barnen under graviditeten är IgG.

Immunoglobulin M

- IgM är antikroppen för snabbt svar på skadliga och smittsamma medel, eftersom det ger omedelbar åtgärd tills den ersätts av IgG.

- Denna antikropp aktiverar cellulära responser inkorporerade i lymfocytmembranet och humorala svar som komplementet.

- Det är det första immunoglobulinet som syntetiserar människa.

Immunoglobulin A

- Agerar som ett försvarsskydd mot patogener, som ligger på slemhinnans ytor.

- Det förekommer i respiratorisk slemhinnor, matsmältningssystemet, urinvägarna och även i sekret som saliv, näs slem och tårar.

- Fastän dess komplementaktivering är låg kan den associeras med lysozymer för att eliminera bakterier.

- Förekomsten av immunoglobulin D i både bröstmjölk och kolostrum tillåter en nyfödd att förvärva den under amning.

Immunoglobulin E

- Immunoglobulin E ger en stark försvarsmekanism mot allergenproducerande antigener.

- Interaktionen mellan IgE och en allergen visas ansvarig för allergiska symptom såsom nysningar, hosta, nässelutslag, ökade tårar och nasala slem inflammatoriska ämnen.

- IgE kan också kopplas till parasitens yta med hjälp av dess Fc-segment, vilket ger en reaktion som orsakar dödsfallet hos dessa.

Immunoglobulin D

- Den monomera strukturen hos IgD är kopplad till B-lymfocyter som inte har interagerat med antigener, så de fungerar som receptorer.

- IgD-funktionen är oklart.

referenser

1. (s.f.) Medicinsk definition av immunoglobulin. Återställd från medicinenet.com
2. Wikipedia (s.f.). Antikropp. Hämtad från en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Återställd från sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuliner och andra molekyler av B-celler. Allmän immunologi kurs. Återställd från ugr.es
5. (s.f.) Introduktion till immunoglobuliner. Hämtad från thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immunsystemet anatomi. Återställd från emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Immunglobuliner: struktur och funktioner. Återställd från biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunglobuliner - struktur och funktion. Hämtad från microbiologybook.org