Hydrofoba interaktioner i vad de är, biologisk betydelse och exempel



den Hydrofoba interaktioner (HI) de är krafterna som upprätthåller sammanhållningen mellan apolära föreningar nedsänkta i en lösning eller polärt lösningsmedel. Till skillnad från andra tecken interaktioner icke-kovalenta, såsom vätebindning, joniska interaktioner eller van der Waals krafter, behöver hydrofoba interaktioner inte beroende av de inneboende egenskaperna hos lösta ämnen, utan snarare lösningsmedel.

Ett mycket illustrerande exempel på dessa interaktioner kan vara fasseparationen som uppstår när man försöker blanda vatten med olja. I detta fall "samverkar" oljemolekylerna med varandra som ett resultat av att man beställer vattenmolekylerna runt dem.

Begreppet dessa interaktioner finns redan före fyrtiotalet. Emellertid var uttrycket "hydrofob bindning" myntades av Kauzmann i 1959, medan de studerar de viktigaste faktorerna för att stabilisera den tredimensionella strukturen av vissa proteiner.

HI är de viktigaste icke-specifika interaktionerna som sker i biologiska system. De har också en viktig roll i en mängd olika tekniska tillämpningar och den kemiska och läkemedelsindustrin som vi känner till idag.

index

  • 1 Vad är hydrofoba interaktioner??
  • 2 Biologisk betydelse
  • 3 Exempel på hydrofoba interaktioner
    • 3.1 membran
    • 3.2 Proteiner
    • 3.3 Rengöringsmedel
  • 4 referenser

Vad är de hydrofoba interaktionerna??

Den fysiska orsaken till HI är baserad på oförmåga hos apolära ämnen att bilda vätebindningar med vattenmolekyler i en lösning.

Är kända som "icke-specifika interaktioner", eftersom orelaterad till affiniteten mellan lösta molekyler, utan snarare med utvecklingen av vattenmolekyler för att behålla sina egna interaktioner via vätebindningar.

När i kontakt med vatten tenderar apolära eller hydrofoba molekyler att aggregera spontant för att uppnå den största stabiliteten genom att minska ytarean av kontakt med vatten.

Denna effekt kan förväxlas med en stark attraktion, men det är bara en följd av ämnenas apolära karaktär i förhållande till lösningsmedlet.

Förklaras ur termodynamisk synvinkel uppträder dessa spontana föreningar på jakt efter ett energiskt gynnsamt tillstånd, där det finns den minsta variationen av fri energi (ΔG).

Med tanke på att AG = AH - TΔS, är den där entropin (AS) är större, dvs där det finns mindre vattenmolekyler vars rotations- och translationsfrihets reduceras genom kontakt den mest energimässigt gynnsam tillstånd med ett apolärt lösningsmedel.

När opolära molekyler är associerade tillsammans, bundna av vattenmolekyler, är en mer gynnsam tillstånd erhålles om dessa molekyler förblir separata, var och en omgiven av en "bur" av vattenmolekyler av olika.

Biologisk betydelse

HI har stor relevans eftersom de förekommer i en mängd olika biokemiska processer.

Dessa processer konformationsförändringar i proteiner, enzymsubstratbindande, subenhet sammanslutning av enzymkomplex, aggregering och bildande av biologiska membran, stabilisering av proteiner i vattenlösningar och andra är.

I kvantitativa termer har olika författare fått uppgiften att bestämma HIs betydelse för stabiliteten i strukturen hos stora mängder proteiner, och konstatera att dessa interaktioner bidrar till mer än 50%.

Många membranproteiner (integrerade och perifera) är associerade med lipiddubblarna tack vare HI när nämnda proteiner i domänerna har domäner med hydrofob karaktär. Dessutom beror stabiliteten hos den tertiära strukturen hos många lösliga proteiner på HI.

Vissa tekniker i studien av cellbiologi utnyttja egenskapen besatt av vissa joniska detergenter för att bilda miceller, vilka är "halvsfäriskt" struktur av amfifila föreningar opolära regioner som är associerade med varandra genom HI.

Miceller används också i farmaceutiska studier som involverar leverans av fettlösliga läkemedel och deras bildning är också avgörande för absorptionen av komplexa vitaminer och lipider i människokroppen.

Exempel på hydrofoba interaktioner

membran

Ett utmärkt exempel på Hl är bildandet av cellmembran. Sådana strukturer är sammansatta av ett dubbelskikt av fosfolipider. Dess organisation ges tack vare HI som uppstår mellan de apolära svansarna i "avstängning" till den omgivande vattenhaltiga miljön.

proteiner

HI de har ett stort inflytande på vikningen av globulära proteiner, vars biologiskt aktiva formen erhålles efter upprättandet av en speciell rymdkonfiguration, som regleras genom närvaron av vissa aminosyrarester i strukturen.

  • Fallet med apomioglobin

Den apomyoglobin (myoglobin saknar heme) är ett litet protein alfa-helikal har fungerat som en modell för att studera vikningsprocessen och vikten av Hl mellan opolära rester i polypeptidkedjan därav.

I en studie av Dyson et al i 2006 där apomyoglobin muterade sekvenser användes, visades det att initieringen av händelser fällbara detta främst beror på de HI aminosyror med icke-polära grupper av alfa-helixar.

Således innebär små förändringar som införs i aminosyrasekvensen viktiga modifieringar i den tertiära strukturen, vilket resulterar i missbildade och inaktiva proteiner.

detergenter

Ett annat tydligt exempel på HI är handlingssättet för kommersiella tvättmedel som vi använder för hushållsändamål varje dag.

Rengöringsmedel är amfipatiska molekyler (med en polär och en apolär region). De kan "emulgera" fetter eftersom de har förmåga att bilda vätebindningar med vattenmolekyler och har hydrofoba interaktioner med lipiderna närvarande i fetter.

Vid kontakt med fett i en vattenlösning, de detergentmolekyler associera med varandra så att de icke-polära svansarna ansikte, som innesluter de lipidmolekyler och polära regioner är exponerade på ytan av micellen, in kontakt med vatten.

referenser

  1. Chandler, D. (2005). Gränssnitt och drivkraft för hydrofob montering. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., & Zeng, H. (2018). Modulation av hydrofob interaktion genom mediating Surface Nanoscale Structure and Chemistry, inte monotoniskt genom hydrofobicitet. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E., & Sheraga, H.A. (2006). Rollen av hydrofoba interaktioner vid initiering och fortplantning av proteinvikning. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5: e upplagan). Freeman, W.H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membranstrukturbiologi: med biokemiska och biofysiska fundament. Cambridge University Press. Hämtad från www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., och Israelachvili, J. (2006). Nya framsteg när det gäller att förstå hydrofoba interaktioner. Förlopp av National Academy of Sciences, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehninger-principerna för biokemi. Omega-utgåvor (5: e upplagan).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Hydrofoba interaktioner och kemisk reaktivitet. Organisk och biomolekylär kemi, 1 (16), 2809-2820.
  10. Takt, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Bidrag av hydrofoba interaktioner till proteinstabilitet. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Den verkliga anledningen till att olja och vatten inte blandar. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.