Hemidesmosomes beskrivning, struktur och funktioner
den hemidesmososmas de är asymmetriska strukturer som förbinder epitelceller. Basalcellsdomenerna är kopplade till den underliggande basala lamina. De är särskilt viktiga är vävnader som är i konstant mekanisk stress.
Dessa epitelkryssningar är ansvariga för att öka epithelvävnadens totala stabilitet genom deltagande av de mellanliggande filamenten i cytoskeletten och de olika komponenterna i den basala laminen. Det vill säga uppmuntrar de stabila vidhäftningar i bindväven.
Termen hemidesmosom kan leda till förvirring. Medan det är sant att en hemidesmosom liknar "medium" desmosom (en annan typ av struktur som är associerad med vidhäftning mellan närliggande celler), sammanfaller få av de biokemiska komponenterna mellan de två strukturerna, så likheten är helt ytlig.
Vid klassificering av cellövergångar betraktas hemidesmosomer som förankringsförbindelser, och grupperas ihop med smala korsningar, bälte desmosomer och punktdesmosomer..
Förankringsförbindelserna är ansvariga för att hålla cellerna ihop, medan motsatt kategori (kommunikationsförbindelser) har kommunikationsfunktioner mellan intilliggande celler.
index
- 1 Beskrivning
- 2 struktur
- 2.1 Proteiner som utgör hemidesmosomen
- 3 funktioner
- 4 referenser
beskrivning
Celler är de strukturella blocken av levande varelser. Analysen med en tegel eller ett strukturblock misslyckas emellertid i vissa aspekter. Till skillnad från tegelstenar i en konstruktion har de intilliggande cellerna en serie anslutningar och kommunicerar mellan dem.
Bland cellerna finns olika strukturer som förbinder dem och tillåter både kontakt och kommunikation. En av dessa förankringsstrukturer är desmosomen.
Hemidesmosomer är cellkorsningar som finns i olika epithelia och utsätts för konstant nötning och mekaniska krafter.
I dessa områden finns det en potentiell separation mellan epitelcellerna i den underliggande bindväven tack vare mekanisk stress. Termen hemidesmosom kommer från den uppenbara likheten med halva desmosomer.
De är vanliga i huden, hornhinnan (en struktur i ögat), olika slemhinnor i munhålan, matstrupen och vagina.
De är belägna på basalcellytan och ger en ökning av vidhäftningen av den basala lamina.
struktur
Ett desmosom är en asymmetrisk anslutningsstruktur som bildas av de två huvuddelarna:
- En intern cytoplasmisk lamina som är förenad med mellanliggande filament - den senare är också känd som keratiner eller tonofilament.
- Den andra delen av hemidesmosomen är den yttre membranplattan som är ansvarig för att ansluta hemidesmosomen med basallamina. I denna förening deltar ankarfilamenten (bildade av laminin 5) och integrinet.
Proteiner som utgör hemidesmosomen
I plattan av hemidesmosomer finns följande huvudproteiner:
plectin
Plectin är ansvarig för att bilda tvärbindningar mellan de mellanliggande filamenten och adhesionsplattan hos desmosomen.
Det har visats att detta protein har förmåga att interagera med andra strukturer, såsom mikrotubuli, aktinfilament, bland andra. Därför är de avgörande för interaktionen med cytoskeletten.
BP 230
Dess funktion är att fixera mellanfilamenten till den intracellulära vidhäftningsplattan. Den heter 230, eftersom dess storlek är 230 kDa.
BP 230-proteinet har kopplats till olika sjukdomar. Bristen på en väl fungerande BP 230 orsakar ett tillstånd som kallas bullous pemphigoid, vilket orsakar utseende av blåsor.
Hos patienter som lider av denna sjukdom har det varit möjligt att upptäcka en hög nivå av antikroppar mot hemidesmosomernas komponenter.
Erbina
Det är ett protein med en molekylvikt av 180 kDa. Det är inblandat i sambandet mellan BP 230 och integrin.
integriner
Till skillnad från desmosomer som är rika på cadheriner, har hemidesmosomer höga mängder av en typ av protein som kallas integriner.
Specifikt fann vi α-integrinproteinet6β4. Det är en heterodimer bildad av två polypeptidkedjor. Det finns en extracellulär domän som införs i basal lamina och etablerar interaktioner med lamininerna (laminin 5).
Förankringsfilamenten är molekyler bildade av laminin 5 som är belägna i hemimosmosomernas extracellulära region. Filamenten sträcker sig från integrinmolekylerna till basmembranet.
Denna interaktion mellan laminin 5 och det ovannämnda integrinet är avgörande för bildandet av hemidesmosomen och för att bevara vidhäftning i epitelet.
Liksom BP 230 har integinsins ofullständiga funktionalitet kopplats till vissa patologier. En av dem är epidermolysis bullosa, ett ärftligt kutan tillstånd. Patienter som lider av denna sjukdom har mutationer i genen som kodar för integriner.
Kollagen av typ XVII
De är proteiner som passerar membranen och har en vikt av 180 kDa. De är relaterade till laminins 5 uttryck och funktion.
Biokemiska och medicinska studier av detta viktiga protein har belysat sin roll för att hämma migrering av celler som finns i endotelet under angiogenesprocessen (bildning av blodkärl). Dessutom reglerar rörelserna av keratinocyter i huden.
CD151
Det är ett 32 kDa glykoprotein och spelar en oumbärlig roll vid ackumuleringen av integrinreceptorproteiner. Detta faktum underlättar interaktionerna mellan celler och den extracellulära matrisen.
Det är viktigt att undvika att förvirra termerna förankringsfilament och förankringsfibriller, eftersom båda används ganska ofta i cellbiologi. Förankringsfilamenten bildas av laminin 5 och kollagen av typ XVII.
I motsats härtill bildas förankringsfibrillerna av typ VII-kollagen. Båda strukturerna har olika roller vid celladhesion.
funktioner
Huvudfunktionen hos hemidesmosomerna är cellens fackförening till basallamina. Det senare är ett tunt lager av extracellulär matris vars funktion är att separera epitelvävnad och celler. Som namnet antyder är den extracellulära matrisen inte sammansatt av celler utan av externa proteimolekyler.
I enklare ord; hemidmosmoserna är molekylära strukturer som gör att vi håller vår hud och funktion som en slags skruvar.
De ligger i regioner (slemhinnor, ögon, bland andra) som ständigt är under mekanisk stress och deras närvaro hjälper till att upprätthålla facket mellan cellen och lamina.
referenser
- Freinkel, R. K., & Woodley, D. T. (red.). (2001). Hudens biologi. CRC Press.
- Kanitakis, J. (2002). Anatomi, histologi och immunhistokemi av normal human hud. Europeisk journal för dermatologi, 12(4), 390-401.
- Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologi och cellbiologi. Elsevier Brasilien.
- Ross, M.H., & Pawlina, W. (2006). histologi. Lippincott Williams & Wilkins.
- Welsch, U. & Sobotta, J. (2008). histologi. Ed. Panamericana Medical.