Denaturering av proteiner som orsakar det och följderna



den denaturering av proteiner Den består av förlusten av den tredimensionella strukturen av olika miljöfaktorer, såsom temperatur, pH eller vissa kemiska medel. Förlusten av strukturen resulterar i förlusten av den biologiska funktionen associerad med det proteinet, oavsett enzymatisk, strukturell, transportör, bland andra..

Proteinets struktur är mycket känslig för förändringar. Destabiliseringen av en enda bro av väsentligt väte kan denaturera proteinet. På samma sätt finns det interaktioner som inte är absolut nödvändiga för att följa proteinfunktionen och, om det är destabiliserat, har det ingen effekt på funktionen.

index

  • 1 Struktur av proteiner
    • 1.1 Primär struktur
    • 1.2 Sekundär struktur
    • 1.3 Tertiär struktur
    • 1.4 Kvartär struktur
  • 2 Faktorer som orsakar denaturering
    • 2,1 pH
    • 2.2 Temperatur
    • 2.3 Kemiska ämnen
    • 2.4 Reduktionsmedel
  • 3 Konsekvenser
    • 3.1 Renaturering
  • 4 chaperonproteiner
  • 5 referenser

Struktur av proteiner

För att förstå processerna för proteindetaturering måste vi veta hur proteiner är organiserade. Dessa presenterar primär, sekundär, tertiär och kvaternär struktur.

Primär struktur

Det är sekvensen av aminosyror som utgör proteinet. Aminosyror är de grundläggande byggstenarna i dessa biomolekyler och det finns 20 olika typer, var och en med särskilda fysikaliska och kemiska egenskaper. De sammanfogas genom en peptidbindning.

Sekundär struktur

I denna struktur börjar denna linjära kedja av aminosyror att vikas av vätebindningar. Det finns två grundläggande sekundära strukturer: spiralen a, spiralformad; och det vikta arket β, när två linjära kedjor är inriktade parallellt.

Tertiär struktur

Inblandar andra typer av krafter som resulterar i specifik vikning av den tredimensionella formen.

R-kedjorna i aminosyraresterna som bildar proteinets struktur kan bilda disulfidbroar och de hydrofoba delarna av proteinerna grupperas inuti, medan de hydrofila delarna står inför vattnet. Van der Waals-krafterna fungerar som en stabiliserare av de beskrivna interaktionerna.

Kvartär struktur

Den består av aggregat av proteinenheter.

När ett protein denatureras, förlorar det den kvartära, tertiära och sekundära strukturen, medan den primära är förblir intakt. Proteiner som är rika på disulfidbindningar (tertiär struktur) ger större motståndskraft mot denaturering.

Faktorer som orsakar denaturering

Vilken faktor som destabiliserar de icke-kovalenta bindningarna som är ansvariga för att upprätthålla proteinets ursprungliga struktur kan producera dess denaturering. Bland de viktigaste vi kan nämna:

pH

Vid mycket extrema pH-värden, antingen sura eller basiska medier, kan proteinet förlora sin tredimensionella konfiguration. Överskottet av H-joner+ och OH- i mitten destabiliserar proteins växelverkan.

Denna förändring i jonmönster ger denaturering. Denatureringen av pH kan vara reversibel i vissa fall och i andra irreversibla.

temperatur

Termisk denaturering uppträder när temperaturen ökar. I organismer som lever under genomsnittliga miljöförhållanden börjar proteiner destabilisera vid temperaturer över 40 ° C. Klart kan proteinerna från termofila organismer stå emot dessa temperaturområden.

Ökningar i temperatur resulterar i ökade molekylära rörelser som påverkar vätebindningar och andra icke-kovalenta bindningar, vilket resulterar i förlust av tertiär struktur.

Dessa temperaturförhöjningar leder till en minskning av reaktionshastigheten, om vi talar om enzymer.

Kemiska ämnen

Polära ämnen - som urea - i höga koncentrationer påverkar vätebindningar. Också icke-polära ämnen kan ha liknande konsekvenser.

Rengöringsmedel kan också destabilisera proteinstrukturen; Det är dock inte en aggressiv process och de är oftast reversibla.

Reduktionsmedel

B-merkaptoetanol (HOCH2CH2SH) är ett kemiskt medel som ofta används i laboratoriet för att denaturera proteiner. Det är ansvarigt för att minska disulfidbroarna mellan aminosyraresterna. Det kan destabilisera proteinets tertiära eller kvaternära struktur.

Ett annat reduktionsmedel med liknande funktioner är ditiotreitol (DTT). Dessutom är andra faktorer som bidrar till förlusten av den ursprungliga strukturen i proteiner tungmetaller i höga koncentrationer och ultraviolett strålning.

inverkan

När denaturering uppstår, förlorar proteinet sin funktion. Proteiner fungerar optimalt när de är i deras ursprungliga tillstånd.

Funktionsförlusten är inte alltid associerad med en denatureringsprocess. En liten förändring i proteinstrukturen kan leda till förlust av funktion utan att destabilisera hela tredimensionella strukturen.

Processen kan eller kanske inte vara irreversibel. I laboratoriet, om villkoren är reverserade, kan proteinet återgå till sin ursprungliga konfiguration.

renaturering

Ett av de mest kända och avgörande försöken om renaturering visades i ribonukleas A.

När forskarna tillsatte denatureringsmedel såsom urea eller p-merkaptoetanol, denaturerades proteinet. Om dessa medel avlägsnades återvände proteinet till sin ursprungliga konformation och kunde utföra sin funktion med en effektivitet av 100%.

En av de viktigaste slutsatserna i denna forskning var att demonstrera experimentellt att den tredimensionella konformationen av proteinet ges av dess primära struktur.

I vissa fall är denatureringsprocessen helt irreversibel. När vi till exempel lagar ett ägg, applicerar vi värme på proteinerna (den främsta är albumin) som gör det upp, det vita tar på sig ett solidt, vitt utseende. Intuitivt kan vi dra slutsatsen att även om vi kyler det, kommer det inte att återgå till sin ursprungliga form.

I de flesta fall åtföljs denatureringsprocessen av förlust av löslighet. Det minskar också viskositeten, diffusionshastigheten och kristalliserar lättare.

Chaperonproteiner

Chaperon eller chaperoninproteiner är ansvariga för att förhindra denaturering av andra proteiner. De förtrycker också vissa interaktioner som inte är tillräckliga mellan proteinerna för att säkerställa en korrekt vikning av samma.

När medietemperaturen ökar ökar dessa proteiner koncentrationen och verkar genom att förhindra denaturering av andra proteiner. Därför kallas de även "heat shock proteins" eller HSP för dess akronym på engelska (Värmeskockproteiner).

Chaperoninasna är analoga mot en bur eller ett fat som skyddar i sitt inre protein av intresse. 

Dessa proteiner som svarar på situationer av cellulär stress har rapporterats i olika grupper av levande organismer och är mycket konserverade. Det finns olika typer av chaperoniner och de klassificeras enligt deras molekylvikt.

referenser

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). biologi. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokemi: lärobok med kliniska tillämpningar. Jag vände om.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemi: text och atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M., & Cuamatzi, O. (2007). Biokemi av metaboliska processer. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Medicinsk biokemi. Editorial Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). biokemi. Editorial Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W.H. (2009). Liv: Vetenskapen om biologi. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., och Case, C.L. (2007). Introduktion till mikrobiologi. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Grundämnen för biokemi. Ed. Panamericana Medical.